claspin 最初在非洲爪蟾蜍中发现 (1)，之后在人类细胞中发现 (2)，并在增殖检查点和 DNA 损伤应激上作为 Chk1 信号转导的介导物。claspin 的表达受到细胞周期的调节，并且蛋白质水平在 S/G2 期达到顶峰 (2)。表达由蛋白酶体介导和 caspase 介导的降解共同负调节 (3)，并通过 Chk1 的激活保持稳定 (4)。Claspin 是一种染色质结合蛋白，并且在没有 DNA 损伤的情况下，会与 PNCA 复合体发生相互作用 (5)。在检查点激活后，它与染色质保持结合，但会从 PCNA 复合体中释放，并以依赖于 ATR 的方式被磷酸化。磷酸化 claspin 与数个 DNA 损伤应答成分发生相互作用，包括 BRCA1 (6) 和 Chk1 (7)，导致在这些蛋白质上发生依赖于 ATR 的磷酸化。磷酸化 Rad17 也能与 claspin 结合，并调节其磷酸化 (8)。有人提出，由于 claspin 的下调能够在基因毒性应激后促进细胞凋亡，所以在部分情况下可作为抑癌基因 (2)。相反，由于 claspin 的过表达促进细胞增殖，所以在其他情况下 claspin 作为致癌基因 (6)。经证明，上调的 claspin 是异常增殖细胞的敏感标志物 (9)。