基本信息

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产品说明

一般描述

超氧化物歧化酶(SOD)是存在于植物、动物和微生物的所有需氧细胞中的一组低分子量金属蛋白。基于活性部分的金属离子，可分为三种形式的超氧化物歧化酶。包括含Cu²⁺/Zn²⁺、Mn²⁺和Fe²⁺的超氧化物歧化酶。铜锌超氧化物歧化酶位于脊椎动物细胞质和线粒体膜间隙，而锰超氧化物歧化酶则位于原核生物的线粒体基质中。铁超氧化物歧化酶广泛存在于原核生物和高等植物中。人红细胞超氧化物歧化酶由非共价连接的同型二聚体蛋白构成，两个16.3 kDa亚基各含有153个氨基酸残基。每个二聚体含有2个Cu²⁺ 和2个Zn²⁺。

应用

人红细胞超氧化物歧化酶已用于：

• 在铜绿假单胞菌感染的活性氧(ROS)测量研究中检测其对人中性粒细胞的影响
• 作为抗氧化剂，通过光谱法检测其对红细胞(RBC)匀浆中大气压等离子体射流(APPJ)诱导的活性氧生成的影响
• 检测其对人微血管内皮细胞(HMEC-1)血红蛋白(Hb)诱导性核因子-kappa B(NF- κB)和缺氧诱导因子(HIF)活性的削弱作用

生化/生理作用

SOD1基因的突变与肌萎缩性侧索硬化(ALS)有关。
催化超氧自由基歧化为过氧化氢和分子氧。在防御细胞对抗氧自由基的毒性作用中起到关键作用。与一氧化氮 (NO) 竞争超氧阴离子(与 NO 反应生成过氧亚硝基阴离子)，从而 SOD 促进 NO 的活性。在培养的大鼠卵泡、神经细胞系和转基因小鼠中，SOD 也显示出抑制细胞凋亡的作用。

单位定义

在 25℃、pH 7.8 的黄嘌呤氧化酶偶联系统中，1 个单位将抑制细胞色素 c 减少 50%(反应体积 3.0 mL)。黄嘌呤氧化酶浓度应每分钟 产生 0.025±0.005 初始 ΔA ₅₅₀ 。

分析说明

关于试验方法请参阅 McCord, J.M. and Fridovich,I., J. Biol. Chem., 244, 6049 (1969)。

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产品性质

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一般描述

超氧化物歧化酶是存在于植物、动物和微生物的所有需氧细胞中的一组低分子量金属蛋白。它们通过催化超氧自由基阴离子(O2-)发生歧化反应而生成氧和过氧化氢，阻止其破坏性反应。

应用

来自牛肝脏的超氧化物歧化酶已被用于一项研究，以确定高胆固醇血症增加内皮超氧阴离子的产生。 来自牛肝脏的超氧化物歧化酶也被用于研究牛红细胞超氧化物歧化酶的重氮偶联、亚基相互作用和电泳变体。

包装

15000, 30000, 75000 units in poly bottle

生化/生理作用

催化超氧自由基歧化为过氧化氢和分子氧。在防御细胞对抗氧自由基的毒性作用中起到关键作用。与一氧化氮 (NO) 竞争超氧阴离子(与 NO 反应生成过氧亚硝基阴离子)，从而 SOD 促进 NO 的活性。在培养的大鼠卵泡、神经细胞系和转基因小鼠中，SOD 也显示出抑制细胞凋亡的作用。

单位定义

在 25℃、pH 7.8 的黄嘌呤氧化酶偶联系统中，1 个单位将抑制细胞色素 c 减少 50%(反应体积 3.0 mL)。黄嘌呤氧化酶浓度应每分钟 产生 0.025±0.005 初始 ΔA ₅₅₀ 。

外形

含磷酸钾缓冲盐的冻干粉

分析说明

关于试验方法请参阅 McCord, J.M. and Fridovich,I., J. Biol. Chem., 244, 6049 (1969)。

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一般描述

超氧化物歧化酶是存在于植物、动物和微生物的所有需氧细胞中的一组低分子量金属蛋白。它们通过催化超氧自由基阴离子(O2-)歧化为氧和过氧化氢，来防止与超氧自由基阴离子(O2-)发生破坏性反应。

应用

来自牛肝的超氧化物歧化酶已被用于一项研究中，以评估氧化脂蛋白对内皮源性舒张因子的灭活作用。 来自牛肝的超氧化物歧化酶也已被用于研究过氧化氢在黄嘌呤/黄嘌呤氧化酶系统细胞毒性中的作用。
牛肝中的超氧化物歧化酶已被用于：

• 测定骨骼肌线粒体过氧化氢的产生
• 作为Cu(II)结合稳定性测定中的阳性对照
• 作为超氧化物歧化酶测定中的阳性对照

包装

3000, 15000 units in glass bottle

生化/生理作用

催化超氧自由基歧化为过氧化氢和分子氧。在防御细胞对抗氧自由基的毒性作用中起到关键作用。与一氧化氮 (NO) 竞争超氧阴离子(与 NO 反应生成过氧亚硝基阴离子)，从而 SOD 促进 NO 的活性。在培养的大鼠卵泡、神经细胞系和转基因小鼠中，SOD 也显示出抑制细胞凋亡的作用。

单位定义

在pH 7.8，25℃条件下，3.0mL反应体积中，一个单位可在黄嘌呤氧化酶的偶联系统中抑制细胞色素c的减少达到50％。黄嘌呤氧化酶浓度应每分钟产生 0.025±0.005 的初始 ΔA₅₅₀ 。

外形

悬浮于 3.8M(NH₄)₂SO₄ 溶液，pH 7.0

分析说明

关于试验方法请参阅 McCord, J.M. and Fridovich,I., J. Biol. Chem., 244, 6049 (1969)。

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一般描述

牛红细胞来源超氧化物歧化酶是一种金属蛋白，可超氧化物阴离子自由基歧化。这是一种31.5 kDa的铜结合蛋白，呈现保守的结构域和折叠。它是一种同源二聚体，每个亚基具有一个铜和锌离子，且具有反平行“希腊回纹”β桶状折叠。

应用

牛红细胞来源超氧化物歧化酶(SOD)已用于：

• 通过人脑微血管内皮细胞中的电子顺磁共振自旋，测定超氧化物自由基
• 通过细胞色素C测定，测定外周血单核细胞中的超氧化物产量
• 用作傅里叶变换红外光谱(FTIR)和基质辅助激光解吸/电离(MALDI)分析法鉴定鸡蛋SOD的标准品

包装

30000, 75000 units in poly bottle
15000 units in glass bottle

生化/生理作用

催化超氧化物自由基的歧化反应生成过氧化氢和分子氧。在细胞防御氧自由基的毒性作用方面发挥着重要作用。与一氧化氮(NO)竞争超氧化物阴离子(可与NO反应生成过亚硝酸盐)，因此SOD能促进NO的活性。在培养的大鼠卵泡、神经细胞系和转基因小鼠中，SOD也表现出抑制细胞凋亡的作用。

单位定义

在pH 7.8，25℃条件下，3.0mL反应体积中，一个单位可在黄嘌呤氧化酶的偶联系统中抑制细胞色素c的减少达到50％。黄嘌呤氧化酶浓度应产生初始ΔA₅₅₀ =0.025±0.005/分钟。

分析说明

关于试验方法请参阅 McCord, J.M. and Fridovich,I., J. Biol. Chem., 244, 6049 (1969)。

基本信息

产品性质

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产品说明

一般描述

超氧化物歧化酶是存在于植物、动物和微生物的所有需氧细胞中的一组低分子量金属蛋白。它们通过催化超氧自由基阴离子(O2-)歧化为氧和过氧化氢，来防止与超氧自由基阴离子(O2-)发生破坏性反应。

应用

来自牛红细胞的超氧化物歧化酶已用于评估氧化亚氮饱和溶液中辐射诱导的超氧化物歧化酶失活的动力学模型一项研究中。 来自牛红细胞的超氧化物歧化酶还用于研究超氧阴离子可能参与肠色氨酸 2，3-双加氧酶反应的一项研究中。

包装

15000 units in glass bottle
30000, 75000, 300000 units in poly bottle

生化/生理作用

催化超氧化物自由基的歧化反应生成过氧化氢和分子氧。在细胞防御氧自由基的毒性作用方面发挥着重要作用。与一氧化氮(NO)竞争超氧化物阴离子(可与NO反应生成过亚硝酸盐)，因此SOD能促进NO的活性。在培养的大鼠卵泡、神经细胞系和转基因小鼠中，SOD也表现出抑制细胞凋亡的作用。

单位定义

在 3.0ml 反应体系、25℃、pH 7.8 条件下，在与黄嘌呤氧化酶的偶联系统中，一个单位将抑制 50% 的细胞色素 c 的还原。黄嘌呤氧化酶浓度应每分钟产生 0.025±0.005 的初始 ΔA₅₅₀ 。

外形

冻干粉末，基本上不含盐

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产品说明

一般描述

Superoxide dismutases are a group of low molecular weight metalloproteins present in all aerobic cells of plants, animals and micro-organisms. They provide protection against damaging reactions with the superoxide radical anion (O2-) by catalyzing its disproportionation into oxygen and hydrogen peroxide.

应用

Superoxide Dismutase from bovine erythrocytes has been used in a study to assess activity parameters in adjuvant-induced arthritis. Superoxide Dismutase from bovine erythrocytes has also been used in a study to simplify the process of purifying superoxide dismutases using charge-controlled hydrophobic chromatography on 10-carboxydecyl Sepharose.

包装

15000, 75000 units in glass bottle

生化/生理作用

催化超氧化物自由基的歧化反应生成过氧化氢和分子氧。在细胞防御氧自由基的毒性作用方面发挥着重要作用。与一氧化氮(NO)竞争超氧化物阴离子(可与NO反应生成过亚硝酸盐)，因此SOD能促进NO的活性。在培养的大鼠卵泡、神经细胞系和转基因小鼠中，SOD也表现出抑制细胞凋亡的作用。

单位定义

One unit will inhibit reduction of cytochrome c by 50% in a coupled system with xanthine oxidase at pH 7.8 at 25 ℃ in a 3.0 mL reaction volume. Xanthine oxidase concentration should produce an initial ΔA₅₅₀ of 0.025 ± 0.005 per min.

基本信息

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一般描述

来自牛红细胞的 SOD 是第一个在哺乳动物组织中发现的 SOD。在它的酶活性被发现之前，这种蛋白被称为血红素铜蛋白或赤铜蛋白。来自牛红细胞的 SOD 是一种同源二聚体非共价结合蛋白，有两个 151 个氨基酸的 16.3 kDa 亚单位。各单体均有 1 个链内二硫键和 1 个游离巯基、1 个 Cu ^{+ 2} 原子和 1 个 Zn ^{+ 2} 原子。根据活性站点金属离子的不同，SOD 有三种形式。它们是 Cu ^{+ 2} /Zn ^{+ 2} 、Mn ^{+ 2} 和 Fe ^{+ 2} SOD。在脊椎动物中，Cu/Zn-SOD 存在于细胞质和线粒体膜间隙中，而 Mn-SOD 存在于线粒体基质间隙中。Fe-SOD 存在于原核生物和某些高等植物中。

应用

该产品已用于开发 SOD 测定法。该试验使用了歧化酶介导的 NADH 依赖性硝基四氮唑蓝还原抑制。
超氧化物歧化酶已用于研究脂蛋白可能影响 L-精氨酸-一氧化氮途径。超氧化物歧化酶也被用于研究人 Cu,Zn 超氧化物歧化酶中碳酸根-阴离子-自由基诱导的色氨酸转换后修饰为犬尿氨酸的质谱证据。

包装

15000 units in glass bottle
30000, 75000, 300000 units in poly bottle

生化/生理作用

超氧化物歧化酶 (SOD) 催化超氧自由基歧化为过氧化氢和分子氧。SOD 在防御细胞抵抗氧自由基的毒性作用中起关键作用。SOD 与一氧化氮 (NO) 竞争超氧阴离子(与 NO 反应生成过氧亚硝基阴离子)，从而 SOD 促进 NO 的活性。在培养的大鼠卵巢卵泡、神经细胞系和转基因小鼠中，通过阻止 NO 转化成细胞凋亡的诱导剂过氧硝酸盐，SOD 也显示出抑制细胞凋亡的作用。

单位定义

在 25℃、pH 7.8 的黄嘌呤氧化酶偶联系统中，1 个单位将抑制细胞色素 c 减少 50%(反应体积 3.0 mL)。黄嘌呤氧化酶浓度应产生初始 ΔA550 为 0.025±0.005/min。

制备说明

采用无动物成分材料生产。

重悬

用 10 mM 磷酸钾(pH 7.4)复溶。

分析说明

消光系数：E^mM = 10.3 (258 nM)
由于不存在色氨酸，SOD 在 280 nM 处无明显的吸收峰。

其他说明

抑制剂： 氰化物，OH ^-(竞争性)，过氧化氢

基本信息

产品性质

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产品说明

一般描述

Note: 1 KU = 1000 units.
Native superoxide dismutase from bovine erythrocytes. Essential component of biological defense against toxic effects of oxygen. Catalyzes the dismutation of superoxide radicals to oxygen and H₂O₂.

包装

50 ku in Glass bottle
Please refer to vial label for lot-specific concentration.

警告

Toxicity: Standard Handling (A)

单位定义

One unit is defined as the amount of enzyme that will cause a 50% inhibition in the rate of reduction of cytochrome c at 25°C, pH 7.8.

重悬

Following reconstitution, aliquot and freeze (-20°C).

其他说明

Tilly, J.L. and Tilly, K.I. 1995. Endocrinology136, 242.
Sharonov, B.P. and Churilova, I.V. 1992. Biochem. Biophys. Res. Commun.189, 1129.
Britton, L., et al. 1978. J. Bacteriol. 134, 229.
Keele, B.B., et al. 1971. J. Biol. Chem.246, 2875.
McCord, J.M. and Fridovich, I. 1969. J. Biol. Chem.244, 6049.

法律信息

CALBIOCHEM is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

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